Hallo zusammen,
Ich stelle hier mal ein paar Dinge klar. Beim Denaturieren von Proteinen werden Sekundär-, Tertiär- und oft Quartärstruktur der Proteine zerstört oder grob verändert. Diese haben einen erheblichen Einfluss auf die biologische Funktion eines großen Anteils aller Proteine, bis zu dem Punkt, dass einige Proteine die ihre ursprüngliche Struktur nach dem Denaturieren nicht von selbst wiederherstellen, ihre biologische Funktion fast vollständig verlieren. Die ursprüngliche Aminosäurensequenz bleibt aber erhalten.
Es ist wohlbekannt, dass einige als essbar geltende Pilzarten hitzelabile, hämolytisch aktive Proteine enthalten. Man geht davon aus, dass weitaus mehr Pilzgattungen und -arten hämolytisch wirkende Proteine enthalten. Aus dem Paper „Fungal hemolysis“ (Ajay P. Nayak, Brett J. Green und Donald H. Beezhold, 2012) nenne ich einige gut erforschte Beispiele dazu, im Paper sind noch einige mehr aufgezählt, es ist frei auf Pub Med zugänglich:
Agrocybe aegerita (Südlicher Ackerling) enthält Aegerolysin, ein 16kDa großes Protein
Amanita rubescens (Perlpilz) enthält Rubescenlysin
Pleurotus ostreatus (Austernseitling) enthält Ostreolysin, ein 16kDa großes, hitzelabiles Protein, dessen Wirkmechanismus gut erforscht ist und dessen Sekundärstruktur maßgeblich an letzterem beteiligt ist.
Zu Ostreolysin zitiere ich aus genanntem „Fungal hemolysis“:
„Fungal hemolysins are typically found in a β-sheet conformation, barring the exception of nigerlysin [30,38– 40]. An in silico secondary structure analysis of protein sequences suggests that all the proteins belonging to the aegerolysin family are β -sheet proteins. The aegerolysins are pore-forming proteins that aggregate on the cell surface after recognition of distinct membrane components. The process of pore formation is dependent on protein conformation and unfolding as for all pore-forming toxins [1]. Experimentally, ostreolysin was found to bind in a β -sheet conformation and then unfold into an α-helical structure following permeabilization of target vesicles [41]. Similarly, unfolding of ostreolysin from a β-sheet conformation to α -helical structure prior to interacting with target cells resulted in the loss of lytic activity [38]. “
Wichtige Punkte daraus auf deutsch zusammengefasst:
Ostreolysin bindet als beta-blatt und untergeht nach dem Eindringen in Zielvesikel einer Konformationsänderung in eine alpha-helix. Als im Experiment Ostreolysin vor der Bindung an Zielzellen zu einer alpha-helix umgewandelt wurde, verlor es seine zelllysierende Wirkung vollständig.
Ostreolysin verliert also nach Änderung seiner Sekundärstruktur seine Zelllytische Wirkung, Denaturierung hätte den exakt gleichen Effekt. Das ist ein gut erforschtes , hämolytisch aktives Protein aus einem tonnenweise gegessenen Speisepilz. Wie gesagt gibt es sehr wahrscheinlich weitaus mehr unerforschte. Zum Umgangston in diesem Thread sage ich hier mal nix.
Viele Grüße